| ภาษา : |
|
| ชุมชนวิกิพีเดีย |คำตอบสารานุกรม |ส่งคำถาม |ความรู้คำศัพท์ |อัปโหลดความรู้ |
ตอหลดตอแหล |
|
fibrinogen และไฟบรินแตกต่างกันอย่างไร? Fibrinogen เป็นปัจจัยการแข็งตัวของเลือดที่พบในที่เก่าแก่ที่สุด การเคลื่อนไหวยาวทรงรีจะถูกกำหนดโดยสามคู่ polypeptide โซ่ (คู่ห่วงโซ่αคู่ของห่วงโซ่βคู่ของห่วงโซ่γ) เชื่อมต่อกันได้โดย dimer ซัลไฟด์จากน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 340,000 ดาลตัน . หลังจากการสังเคราะห์ในตับเป็นพลาสม่า, ที่จะละลายรูปแบบ แต่ละเนื้อหา 100ml พลาสม่าของมนุษย์เกี่ยวกับ 0.3gเส้นใยโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำสูงเป็นโปรตีน multimeric, เป็นเช่นเดียวกับคริสตัลเข็มดีที่ได้รับ fibrinogen เข้าไปบรินคือการเปลี่ยนแปลงขั้นพื้นฐานที่สุดในกระบวนการแข็งตัวของเลือดที่จะไปผ่านสามองค์ประกอบ: ไฮโดรไลซิ①ของ fibrinogen ภายใต้การกระทำของ thrombin และโมเลกุล fibrinogen ในสองโซ่αและβสองโซ่แต่ละคนมีพันธะเปปไทด์เสียผลในรูปแบบของโมโนเมอร์ไฟบรินและยังปล่อยของสองคู่ของโมเลกุล polypeptide ไฟบริน ( เปปไทด์ไฟบรินคือ A และ B มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 9,000 ดาลตัน) ดังนั้นรูปแบบสุดท้ายของน้ำหนักโมเลกุลของไฟบรินที่มีขนาดเล็กกว่า fibrinogen ②การรวมตัวของไฟบรินโมโนเมอร์ ในการปรากฏตัวของ Ca2 จำนวนของโมโนเมอร์ไฟบรินเข้าไปละลายไฟบรินลิเมอร์ การสร้างลิ่ม③ โปรติเอสและเส้นใยภายใต้การกระทำของ Ca2 , โซ่αแตกต่างกันของไฟบรินพันธบัตรโมเลกุลในรูปแบบผสมผสานกันระหว่างเส้นใยโปรตีนเป็นโพลิเมอร์สุดท้ายที่ไม่ละลายน้ำไฟบริน ไฟบรินในการสร้างเว็บที่ทับซ้อนกันและประสานกันของเซลล์เม็ดเลือดเพื่อที่เดิมโซลถูกดัดแปลงเป็นเจลในลิ่มเลือด ตั้งแต่นั้นมาบทบาทของโปรตีนที่หดตัวของเกล็ดเลือด, เลือดอุดตันกระชับแข็งและการตกตะกอนของซีรั่ม ดังนั้นนอกเหนือจากการไม่ใยไข่ดิบซีรั่มที่ แต่ยังเพิ่มบางกว่าพลาสม่าสร้างขึ้นในระหว่างการแข็งตัว |
| ผู้ใช้งาน ทบทวน |
|
ยังไม่มีความเห็น |
